组蛋白乙酰化是真核生物和原核生物中普遍存在且可逆的翻译后修饰，由组蛋白乙酰转移酶 (HAT) 和组蛋白脱乙酰酶 (HDAC) 共同调节。HAT活性对于真核细胞染色质结构的修饰很重要，影响基因转录，从而在植物发育中发挥着关键的调控作用。目前已在拟南芥、水稻、大麦、葡萄、番茄、荔枝和玉米中进行了HAT基因的大量研究，但尚未在小麦 ( Triticum aestivum ) 中进行类似鉴定和分析。因此本研究鉴定并表征了小麦HAT基因家族成员，全面分析其系统发育关系、结构、染色体位置、表达模式、对温度胁迫以及对病毒接种的反应，从而提供了TaHAT 在对病毒感染反应中具有特殊作用的基因，用于植物免疫的未来研究。

  研究结果  

1.小麦HAT 蛋白鉴定和系统发育分析

作者首先通过拟南芥和水稻的HAT 蛋白质序列进行 BLASTP 搜索，将小麦的31个HAT划分为四个不同的类别：HAC、HAG、HAF 和 HAM，后又根据它们的保守结构域和拟南芥中HAT的分类，31个 TaHAT 分为六类：HAC、HAG1、HAG2、HAG3、HAF和HAM。每个类别都有不同的保守域。TaHAT 的蛋白特性与来自其他植物HAT的蛋白特性相似（图1 ）。

为了分析来自不同物种HAT 之间的系统发育关系，使用 12 个拟南芥（二倍体）、8 个水稻（四倍体）和 31 个 小麦（六倍体）HAT 蛋白序列构建系统发育树，来自三个物种的 HAT 蛋白被分为六个进化枝：TaHAT 蛋白与来自其他物种的 HAT蛋白具有高度同源性，1个 AtHAT、1个 OsHAT 和3个 TaHAT 被分为 HAG1、HAG2 和 HAG3 组。HAC 是最大的群体，包括 5 个 AtHAT、3 个 OsHAT 和 13 个 TaHAT（图2）。

为可视化各种蛋白结构，从三个物种的每个分类中随机选择一个蛋白，通过 SWISS-MODEL 进行同源建模。HAC、HAG2 和 HAG3 蛋白在不同物种中具有相似的结构。HAM、HAF和HAG1的蛋白结构在物种之间虽有所不同，但保守蛋白质结构是完整的，只是折叠方向略有不同（图 3）。总的来说，来自同一分类的不同物种蛋白质模型非常相似，而同一物种不同分类的蛋白质模型则不同。

图6中，3个TaHAT基因分布在染色体 2A、2B、2D、7A、7B 和 7D 上，2个TaHAT基因分布在6B和6D染色体上，而在3B、4A、4B、4D染色体上未发现TaHAT基因。基于同线性分析和基因重复研究，31 个TaHAT可以被分为12个基因（5个HAC，2个HAF，2个HAG1，1个HAM，1个HAG2和1个HAG3 )，其中包括8个3拷贝基因、3个2拷贝基因和1个单拷贝基因。